Se la temperatura aumenta, l'organismo vivente reagisce producendo particolari composti chiamati "proteine da shock termico". Ecco come reagisce una persona, ecco come reagisce un gatto, ecco come reagisce qualsiasi creatura, poiché è composta da cellule viventi. Tuttavia, non solo l'aumento della temperatura provoca la sintesi della proteina da shock termico della clamidia e di altre specie. Gli stress gravi spesso provocano situazioni.
Informazioni generali
Poiché le proteine da shock termico sono prodotte dall'organismo solo in situazioni specifiche, presentano una serie di differenze rispetto ai composti normalmente prodotti. Il periodo della loro formazione è caratterizzato dall'inibizione dell'espressione del principale pool proteico, che svolge un ruolo importante nel metabolismo.
Eucarioti HSP-70, i procarioti DnaK sono una famiglia in cui gli scienziati hanno combinato proteine da shock termico che sono importanti per la sopravvivenza a livello cellulare. Ciò significa che grazie a tali composti, la cellula può continuare a funzionare anche in una situazione in cui lo stress, il calore e un ambiente aggressivo resistono. Tuttavia, le proteine di questa famiglia possono anche partecipare a processi che si verificano in condizioni normali.
Biologia a livello microscopico
Se i domini sono identici al 100%, allora gli eucarioti, i procarioti sono piùpiù del 50% omologa. Gli scienziati hanno dimostrato che in natura, tra tutti i gruppi proteici, l'HSP da 70 kDa è uno dei più conservativi. Gli studi dedicati a questo sono stati condotti nel 1988 e nel 1993. Presumibilmente, il fenomeno può essere spiegato attraverso la funzionalità di chaperone inerente alle proteine da shock termico nei meccanismi intracellulari.
Come funziona?
Se consideriamo gli eucarioti, i geni HSP vengono indotti sotto l'influenza dello shock termico. Se alcune cellule sono sfuggite a condizioni stressanti, i fattori sono presenti nel nucleo, il citoplasma come monomeri. Questo composto non ha attività di legame al DNA.
Sperimentando condizioni stressanti, la cellula si comporta come segue: Hsp70 viene tagliato via, il che avvia la produzione di proteine denaturate. L'HSP forma i trimeri, l'attività cambia il suo carattere e colpisce il DNA, che alla fine porta all'accumulo di componenti nel nucleo cellulare. Il processo è accompagnato da un aumento multiplo della trascrizione dell'accompagnatore. Naturalmente, la situazione che ha provocato ciò passa con il tempo e, nel momento in cui ciò accade, Hsp70 può essere nuovamente incluso in HSP. L'attività associata al DNA svanisce, la cellula continua a funzionare come se nulla fosse. Questa sequenza di eventi è stata rivelata già nel 1993 negli studi sull'HSP condotti da Morimoto. Se l'organismo è colpito da batteri, gli HSP possono concentrarsi sulla sinovia.
Perché e perché?
Gli scienziati hanno scoperto che gli HSP si formano come risultato dil'influenza di una varietà di situazioni negative e pericolose per la vita per la cellula. Le influenze stressanti e dannose dall'esterno possono essere estremamente diverse, ma portano alla stessa variante. A causa dell'HSP, la cellula sopravvive sotto l'influenza di fattori aggressivi.
È noto che i PAS sono divisi in tre famiglie. Inoltre, gli scienziati hanno scoperto che ci sono anticorpi contro la proteina dello shock termico. La divisione in gruppi HSP viene effettuata tenendo conto del peso molecolare. Tre categorie: 25, 70, 90 kDa. Se in un organismo vivente c'è una cellula che funziona normalmente, allora al suo interno ci saranno sicuramente varie proteine mescolate tra loro, abbastanza simili. Grazie all'HSP, le proteine denaturate, così come quelle piegate in modo errato, possono diventare di nuovo una soluzione. Tuttavia, oltre a questa funzione, ce ne sono altre.
Cosa sappiamo e cosa supponiamo
Fino ad ora, la proteina da shock termico della clamidia, così come altri HSP, non è stata completamente studiata. Naturalmente, ci sono alcuni gruppi di proteine su cui gli scienziati hanno una quantità abbastanza grande di dati e ci sono quelli che devono ancora essere padroneggiati. Ma ora la scienza ha raggiunto un livello in cui la conoscenza ci permetterà di dire che in oncologia, le proteine da shock termico possono essere uno strumento davvero utile per sconfiggere una delle malattie più terribili del nostro secolo: il cancro.
Gli scienziati hanno la più grande quantità di dati su HSP Hsp70, che può legarsi a varie proteine, aggregati, complessi,anche con quelli anormali. Nel tempo si verifica il rilascio, accompagnato dalla connessione dell'ATP. Ciò significa che nella cellula riappare una soluzione e le proteine che hanno subito un processo di ripiegamento errato possono essere nuovamente sottoposte a questa operazione. Idrolisi e legame dell'ATP sono i meccanismi che hanno reso possibile tutto ciò.
Anomalie e norme
È difficile sopravvalutare il ruolo delle proteine da shock termico per gli organismi viventi. Ogni cellula contiene sempre proteine anormali, la cui concentrazione può aumentare se ci sono prerequisiti esterni per questo. Una storia tipica è il surriscaldamento o l'infezione. Ciò significa che per continuare la vita della cellula, è urgente generare una maggiore quantità di HSP. Viene attivato il meccanismo di trascrizione, che avvia la produzione di proteine, la cellula si adatta alle mutevoli condizioni e continua a funzionare. Tuttavia, insieme ai meccanismi già noti, resta ancora molto da scoprire. In particolare, gli anticorpi contro la proteina da shock termico della clamidia sono un campo piuttosto ampio per l'attività degli scienziati.
HSP, quando la catena polipeptidica aumenta, e si trovano in condizioni che consentono di entrare in relazione con essa, evitano aggregazioni e degradazioni aspecifiche. Invece, la piegatura avviene normalmente, con gli accompagnatori necessari coinvolti nel processo. Hsp70 è inoltre richiesto per lo sviluppo di catene polipeptidiche con la partecipazione di ATP. Con HSP, è possibile ottenere che anche le regioni non polari siano interessate dagli enzimi.
HTS e medicina
In Russia, gli scienziati dell'FMBA sono stati in grado di creare un nuovo farmaco utilizzando la proteina dello shock termico per costruirlo. La cura per il cancro, presentata dagli scienziati, ha già superato il test iniziale su roditori sperimentali affetti da sarcomi e melanomi. Questi esperimenti ci hanno permesso di affermare con sicurezza che è stato fatto un significativo passo avanti nella lotta contro l'oncologia.
Gli scienziati hanno suggerito e sono stati in grado di dimostrare che le proteine da shock termico sono una medicina, o meglio, possono diventare la base per un farmaco efficace, in gran parte a causa del fatto che queste molecole si formano in situazioni di stress. Dal momento che sono originariamente prodotti dall'organismo per garantire la sopravvivenza delle cellule, è stato suggerito che, con una corretta combinazione con altri farmaci, anche un tumore può essere combattuto.
HSP aiuta il farmaco a rilevare le cellule malate in un corpo malato e ad affrontare l'erroneità del DNA in esse contenuto. Si prevede che il nuovo farmaco sarà ugualmente efficace per qualsiasi sottotipo di malattie maligne. Sembra una favola, ma i medici vanno ancora oltre: presumono che una cura sarà disponibile in qualsiasi momento. D'accordo, una tale proteina da shock termico del cancro, quando supererà tutti i test e ne confermerà l'affidabilità, diventerà una risorsa inestimabile per la civiltà umana.
Diagnostica e trattamento
Le informazioni più dettagliate sulla speranza della medicina moderna sono state fornite dal dottor Simbirtsev, uno di coloro che ha lavorato alla creazione del farmaco. Dalla sua intervistasi può capire con quale logica gli scienziati hanno costruito il farmaco e come dovrebbe portare efficienza. Inoltre, si possono trarre conclusioni se la proteina da shock termico ha già superato gli studi clinici o è ancora avanti.
Come accennato in precedenza, se il corpo non sperimenta condizioni stressanti, la produzione di BS avviene in un volume eccezionalmente piccolo, ma aumenta significativamente con un cambiamento nell'influenza esterna. Allo stesso tempo, un normale corpo umano non è in grado di produrre una tale quantità di HSP che aiuterebbe a sconfiggere la neoplasia maligna emergente. "Cosa succede se HTS viene introdotto dall'esterno?" – gli scienziati hanno pensato e fatto di questa idea la base per lo studio.
Come dovrebbe funzionare?
Per creare un nuovo farmaco, gli scienziati in laboratorio hanno ricreato tutto il necessario affinché le cellule viventi inizino a produrre HSP. Per questo è stato ottenuto un gene umano, che è stato clonato utilizzando le più moderne apparecchiature. I batteri studiati nei laboratori sono cambiati fino a quando non hanno iniziato a produrre autonomamente la proteina tanto ambita dagli scienziati.
Gli scienziati, sulla base delle informazioni ottenute durante la ricerca, hanno tratto conclusioni sull'effetto dell'HSP sul corpo umano. Per fare ciò, è stato necessario organizzare un'analisi di diffrazione dei raggi X della proteina. Non è affatto facile farlo: dovevamo inviare campioni nell'orbita del nostro pianeta. Ciò è dovuto al fatto che le condizioni terrene non sono adatte per lo sviluppo corretto e uniforme dei cristalli. Ed ecco il cosmicole condizioni consentono di ottenere esattamente quei cristalli di cui avevano bisogno gli scienziati. Al ritorno sul loro pianeta natale, i campioni sperimentali sono stati divisi tra scienziati giapponesi e russi, che hanno ripreso le loro analisi, come si suol dire, senza perdere un secondo.
E cosa hanno trovato?
Mentre i lavori in questa direzione sono ancora in corso. Un rappresentante del gruppo di scienziati ha affermato che è stato possibile stabilire esattamente: non esiste una connessione esatta tra la molecola HSP e l'organo o il tessuto di un essere vivente. E questo parla di versatilità. Ciò significa che se la proteina da shock termico trova applicazione in medicina, diventerà immediatamente una panacea per un numero enorme di malattie: indipendentemente dall'organo colpito da una neoplasia maligna, può essere curata.
Inizialmente, gli scienziati hanno prodotto il farmaco in forma liquida - viene iniettato nei soggetti del test. Ratti e topi sono stati presi come i primi campioni per testare il prodotto. È stato possibile identificare casi di cura sia nelle fasi iniziali che tardive dello sviluppo della malattia. La fase attuale è chiamata studi preclinici. Gli scienziati stimano i tempi del suo completamento almeno un anno. Dopodiché, è il momento delle sperimentazioni cliniche. Sul mercato un nuovo rimedio, forse una panacea, sarà disponibile tra altri 3-4 anni. Tuttavia, secondo gli scienziati, tutto questo è reale solo se il progetto trova finanziamenti.
Aspettare o non aspettare?
Certo, le promesse dei medici suonano allettanti, ma allo stesso tempo causano giustamente sfiducia. Da quanto tempo l'umanità ha sofferto di cancro, quante vittime haquesta malattia è stata negli ultimi decenni e qui promettono non solo un farmaco efficace, ma una vera panacea - di qualsiasi tipo, in qualsiasi momento. Come puoi crederci? E peggio ancora: credere, ma non aspettare, o aspettare, ma si scopre che il rimedio non è affatto buono come previsto, come era stato promesso.
Lo sviluppo di un farmaco è una tecnica di ingegneria genetica, ovvero il campo più avanzato della medicina come scienza. Ciò significa che, con il dovuto successo, i risultati dovrebbero essere davvero impressionanti. Tuttavia, questo significa anche che il processo è estremamente costoso. Di norma, gli investitori sono disposti a investire molti soldi in progetti promettenti, ma quando l'argomento è di così alto profilo, la pressione è alta e il lasso di tempo è piuttosto sfocato, i rischi sono valutati come enormi. Queste sono ora previsioni ottimistiche per 3-4 anni, ma tutti gli esperti del mercato sono ben consapevoli di quanto spesso il lasso di tempo si insinui fino a decenni.
Incredibile, incredibile… o no?
Le biotecnologie sono un'area chiusa alla comprensione per i profani. Pertanto, possiamo solo sperare nelle parole "il successo degli studi preclinici". Il nome di lavoro del farmaco era "Proteina da shock termico". Tuttavia, l'HSP è solo il componente principale del farmaco, che promette di essere una svolta nel mercato dei farmaci antitumorali. Inoltre, la composizione dovrebbe includere una serie di sostanze utili, che saranno una garanzia dell'efficacia del prodotto. E tutto questo è diventato possibile grazie al fatto che gli ultimi studi di HSPha mostrato che la molecola non solo aiuta a proteggere le cellule viventi dai danni, ma è anche una sorta di "dito puntato" per il sistema immunitario, aiutando a identificare quali cellule sono interessate dal tumore e quali no. In poche parole, quando l'HSP appare in una concentrazione sufficientemente alta nel corpo, gli scienziati sperano che la risposta immunitaria distrugga da sola gli elementi malati.
Spera e aspetta
Riassumendo, possiamo dire che la novità contro il tumore si basa sul fatto che l'organismo stesso ha un rimedio che potrebbe distruggere la neoplasia, è solo che per natura è piuttosto debole. La concentrazione è così bassa che non si può nemmeno sognare alcun effetto terapeutico. Allo stesso tempo, le HSP si trovano parzialmente nelle cellule che non sono colpite da un tumore e la molecola non "lascerà" da nessuna parte da esse. Pertanto, è necessario fornire una sostanza utile dall'esterno, in modo che influenzi ulteriormente direttamente gli elementi interessati. A proposito, mentre gli scienziati presumono che il farmaco non avrà nemmeno effetti collaterali - e questo è con prestazioni così elevate! E spiegano questa "magia" con il fatto che gli studi hanno dimostrato che non c'è tossicità. Tuttavia, le conclusioni finali saranno tratte al termine degli studi preclinici, che richiederà almeno un anno.
