Le globuline specifiche formate dall'organismo sotto l'azione di un antigene sono chiamate anticorpi. Le loro proprietà speciali includono la capacità di combinarsi con l'antigene che ha causato la loro formazione, oltre a garantire la protezione del corpo dagli effetti di agenti patogeni infettivi. Gli anticorpi sono neutralizzatori di agenti infettivi, riducendo la suscettibilità di questi ultimi agli effetti del complemento o dei fagociti.
Ci sono due categorie di anticorpi:
- Precipitante o completo. La loro interazione con l'antigene dà un visibile processo immunologico, come reazioni di precipitazione o agglutinazione.
- Non accettato o incompleto. Questa è una categoria di anticorpi bloccanti. Non danno una reazione visibile al momento della connessione con l'antigene.
Il contenuto di anticorpi nel siero del sangue umano
Gli anticorpi hanno effetti diversi sui microrganismi: antitossici, antimicrobici e anticellulari. Esistono anticorpi che neutralizzano i virus e immobilizzano le spirochete.
Differenziare gli anticorpi in quelli cheincollare i globuli rossi (emoagglutinine), sciogliere i globuli rossi (emolisine) e uccidere le cellule animali (citotossine).
Gli autoanticorpi agiscono contro la propria proteina nella distruzione di organi e tessuti. Sono prodotti rilasciando un antigene quando la struttura chimica del corpo cambia.
Gli anticorpi circolanti possono essere rilevati nel siero del sangue. Questo è un test anticorpale basato su reazioni immunologiche come la fissazione del complemento, la precipitazione o l'agglutinazione. Mostra sia le forme intracellulari che quelle legate alla superficie.
Immunità. Funzioni anticorpali
Il siero del sangue di una persona praticamente sana contiene anticorpi naturali. Questi sono i corpi che forniscono l'immunità. La loro formazione, secondo gli immunologi, avviene secondo tre meccanismi principali:
- Condizionamento genetico senza stimolo antigenico.
- La risposta del corpo a piccoli attacchi di infezioni incapaci di causare malattie.
- La risposta del corpo umano a un effetto di gruppo di microrganismi o di un antigene alimentare.
Struttura chimica degli anticorpi
Gli anticorpi sono strettamente correlati alla frazione di globulina Y delle proteine del siero di latte. In sua assenza, si verifica la malattia agammaglobulinemia, in cui gli anticorpi non vengono prodotti dall'organismo. Le immunoglobuline sono suddivise in cinque classi, diverse per struttura chimica e funzioni biologiche: G, A, M, D, E.
Le immunoglobuline di classe G, o anticorpi igG, svolgono il ruolo più importante nella formazioneimmunità nella manifestazione di varie forme e tipi di malattie.
L'accumulo di anticorpi igG nel corpo avviene gradualmente. All'inizio della malattia, il loro numero è piccolo. Ma man mano che il quadro clinico si sviluppa, il numero di anticorpi inizia a crescere rapidamente, fornendo una funzione protettiva dell'organismo.
Struttura delle immunoglobuline
La struttura delle immunoglobuline di classe G è una molecola monomerica di 4 legami proteici polipeptidici. Si tratta di due coppie, ciascuna delle quali è composta da una catena pesante e una leggera. Alle estremità delle catene, ogni coppia ha una sezione, il cosiddetto "centro attivo". Il centro è responsabile della comunicazione con l'antigene che provoca la formazione di anticorpi. Gli anticorpi igG hanno due "centri attivi" alle loro estremità. Pertanto, sono bivalenti e sono in grado di legare ciascuna due molecole di antigene. Gli anticorpi sono un fattore neutralizzante nelle manifestazioni infettive.
Sotto il microscopio elettronico, la molecola igG ha la forma di un'ellisse allungata con estremità smussate. La configurazione nello spazio della parte attiva dell'anticorpo ricorda una piccola cavità corrispondente al determinante antigenico, come un buco della serratura corrisponde a una chiave.
